ой энергии системы. Следовательно, синтез белка из аминокислот может произойти только в том случае, если~6н сопровождается, другими процессами, протекающими с уменьшением свободной энергии.;,В клетках живых организмов такими процессами являются^окисление и гликолиз *; Энергия, освобождающаяся при этом, в значительной степени концентрируется в виде. пирофосфатных связей молекул аденозилтрифосфорной кислоты (АТФ):)

NH2

I

ОН ОН ОН

I 1 Iо—Р—О—Р—О—Р—он

С /\

N С—N—СНс

НС С СННС

\/V I о

N N НСОН I ' ; О О О

остаток НС

аденинэ ?

остаток трифосфорной Кислоты

СН2ОН

* Процесс гликолиза состоит из биохимического распада молекулы глюкозы

на две молекулы пировиноградной кислоты.

остаток рибозы аденозилтрифосфорная кислота

АТФ в реакциях схематически изображается так;

ADS-OPO(OH)—ОРО(ОН)—ОРО(0Н)А ИЛИ ADS— ®~®—®

Аналогичные обозначения применяются для соответствующих монофосфорной (АМФ) и дифосфорной (АДФ) кислот:

Использование энергии пирофосфатных связей в простейшем случае можно представить как результат образования промежуточного смешанного ангидрида аминокислоты (АК) и АМФ, который более реакционноспособен, чем сама аминокислота:

Ads—ОРО (ОН)—ОРО (ОН)—ОРО (ОН)2+НООС—CHR—NH2

АТФ АК

Ads—ОРО (ОН) ООО—CHR—NH2H-H2P207 J

смешанный ангидрид АМФ—АК

Характерной особенностью биологически активных белков является легкость, с. которой они изменяются под влиянием тепла,, ферментов, кислот и различных органических соединений. ,При этом происходит ^ттурация белка {102] с полной утратой его, биологической активности. Денатурация, которая, как правило, является необратимым процессом, представляет собой скорее, фи^ зическую или внутримолекулярную перегруппировку, чем химическое изменение структуры нативного белка; она меняет специфическую пространственную, конформацию макромолекулы,/ но не сопровождается гидролизом ковалентных связей. В живых организмах эта конформация возникает в результате взаимодействия боковых ответвлений полипептидных цепей, являясь термодинамически неравновесной; во время денатурации белок переходит в равновесную денатурированную форму. При достаточно сильном воздействии ферментов, тепла и различных химических агентов могут все же произойти более глубокие изменения вплоть до расщепления макромолекулы на отдельные аминокислоты вследствие гидролиза по пептидным связям.

Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах — от десятка тысяч до нескольких миллионов. У вируса табачной мозаики, представляющего собой нуклеопротеид, она достигает примерно 50 млн.

В состав живых организмов входит несколько видов белков. При использовании белков в качестве пищи организм перерабатывает их в другие, характерные для него белки.

Шелк и шерст-ь*— ценные разновидности белкового волокна Белки~составл1Шт также основную часть животных шкур.

Благодаря наличию реакционноспособных групп в макромолекуле белок часто находится в клетках не в свободном состоянии, а в виде протеидов, т. е. комплексов с другими низкомолекулярными или высокомолекулярными веществами. К. таким протеидам относятся нук-леопротеиды, хромопротеиды и др.

К белковым веществам относятся фер-ментьОлли энзимы, выполняющие в живом организме- функцию катализаторов дысокой селективности^ й «работающих»" при очень мягких условиях. Это избирательное действие обусловлено компле-Мёнтарностью> структур реагирующего субстрата и фермента — тем, что заряд или выступающая группа на поверхности одного из них отвечает противоположному заряду или полости у другого (принцип «ключа к замку» —см. рис. 70). Вследствие этого молекулы фермента и субстрата настолько сближаются, что резко возрастает эффективность межмолекулярных сил, противостоящих тенденции молекулярно-кинетического движения разъединить взаимодействующие частицы, происходит специфическая адсорбция (образование фермент-субстратного комплекса). Те же .силы могут играть: существенную роль в самом возникновении структурного соответствия между субстратом и ферментом.

Так.как дальнейшая реакция протекает в пределах комплекса, в котором молекулы реагирующих веществ благоприятно ориентированы, резко возрастает число эффективных столкновений и, следовательно, скорость реакции.

В простейшем случае гидролиза производных кислот под действием биокатализаторов, содержащих только одну активную группу (В:), роль фермента можно схематически изобразить следующим образом:X

в:

R-субстрат(S)

фермент(Е)

J-S-'

в;

* В производстве бельевого трикотажа применяются искусственные белковые волокна на основе казеина (казеиновые волокна — СССР, ланиталь — ИтаES

При наличии в ферменте (например, в а-химотрипсине) " двух групп противоположной электрохимической природы (О- и NH+) они могут участвовать в согласованной электрофильно-нуклео-фильной атаке на субстрат, что значительно облегчает разрыв соответствующей связи и снижает энергию активации реакций (кооперативный эффект). Другими словами,