кой активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности.

Определение третичной и четвертичной структур белковых молекул осуществляется физическими методами, в первую очередь, рентгенеструктурным анализом. Спектроскопические методы (ИК-, ЯМР-, УФ-) также приносят определенную информацию о пространственном строении белков, но эта информация носит дополнительный характер.

Химические свойства белков.

Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин; в полипептидной цепи нейротоксина-И (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, G)u) — менее 10%.

Поэтому имеет смысл говорить о химических свойствах не молекулы белка в целом, а отдельных ее участков. Во-первых, мы можем выделять гидрофильные и гидрофобные (липо-фильные) участки молекул, в молекулах белков могут быть участки цепи с доминирующими кислотными свойствами (локализация Asp и Glu) или доминирующими основными свойствами (локализация Arg, Lys и His) и т.д. Кроме того, определенные свойства участков цепи могут быть обусловлены взаимодействием соседних аминокислотных фрагментов: соседство аспаргиновой

Схема 4.8.11

Н

СНз

^ррг-СНз СНз СНз

Vh

н

соо

СН2

©

NH3 ХСН2

гидрофобный участок Val-Leu

гидрофильный (солевой) участок Asp-Lys

окислительно-восстановительный участок Cys-Cys

кислоты и лизина приводит к солеоб-разованию, а следовательно, к повышенной гидрофильности фрагмента цепи; соседство двух цистеиновых остатков — к образованию локального дисульфидного фрагмента, обладающего мягкими окислительными свойствами (схема 4.8.11).

Следует отметить, что взаимодействие двух соседних групп в определенной степени связано с геометрией соответствующей пептидной связи, которая может иметь как транс-, так и цис-конфигурацию — достаточно жесткие структуры. Их жесткость обеспечена частичной двоесвязанностью связи -HN-CO- за счет п-тс* взаимодействия Как правило, в полипептидных цепочках реализуется транс-форма, которая не препятствует сближению функций боковых радикалов таких аминокислот, как Asp и Lys, Glu и Arg. Но тиольные группы цистеиновых остатков могут образовать дисульфидную связь только при цис-форме пептидного звена, также стерически затрудненным оказывается в транс-форме и соле-образование остатков аспарагиновой кислоты и гистидина. Поэтому такие транс-стерически затрудненные реакции боковых функциональных групп в случае реализации взаимодействия будут менять геометрию пептидного звена с цис- на транс- и, таким образом, существенно влиять на вторичную структуру белковой молекулы.

Схема 4.8.12

HN

\

С=0

R-CH

N-CH?н2о н

+Н,0

2Н

N1^ N—СНИз последнего положения вытекает укореняющийся в последнее время, достаточно общий взгляд на главенствующее значение первичной структуры белка: последовательность и природа аминокислот в полипептидной цепи определяет ее пространственную структуру.

Интересный пример специфического участия боковых функциональных групп аминокислот в реализации биологических функций белковых молекул в живом организме предоставляют нам медузы, Aequorea victoria, обладающие биолюминисцентной системой из двух ассоциированных белковых молекул, одна их которых обладает хромофорными свойствами (зеленая флюоресценция с Ятах=508 нм . Хромофорная группа этого протеина создается в результате двух последовательных реакций (дегидратации и окисления с участием двух пептидных фрагментов цепи и фе-нольной функции тирозина (схема 4.8.12).

Из схемы видно, что если этот процесс является чисто химическим (осуществляется под действием тепловой энергии на первой стадии и кислорода воздуха на второй), то скорее всего, он необратим. В случае его энзим-контролируемости, явление биофлюоресценции должно быть обратимым.

Глава 5.

ЛИПИДЫ: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ И ИХ ПРОИЗВОДНЫЕ

Липиды вместе с углеводами, белками и нуклеиновыми кислотами образуют один из четырех главных классов соединений, формирующих живую ткань, живую клетку.

Определить понятие "липид" не так просто — в зависимости от того предмета, где этот материал рассматривается, это понятие может быть разным. Чаще всего под этим классом природных веществ рассматривают все природные соединения, нерастворимые в воде и растворимые в органических растворителях. Конечно, признак слишком обширный: под это определение попадают природные соединения различной структуры и различной биологической функциональности. Иногда их подразделяют на омыляемые липиды — те, которые п