![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2дет уменьшаться до тех пор, пока не установится равновесие 'Между ним и образующимся веществом В. В этом случае экспоненциальному закону подчиняется уменьшение во времени не концентрации ?вещества А, а разности [А] — [A]eq, в чем читатель может легко убедиться. Поэтому из графика зависимости lg([A] — [A]eq) от времени •можно получить константу скорости первого порядка k, характеризующую скорость приближения к равновесию. Эта константа связана с константами h и k2 следующим соотношением: A^+jfe,. (6-11) •Кроме того, время релаксации т для приближения к состоянию равновесия равно l/k. Величина % также связана только с временами релаксации для прямой (ti) и обратной (т2) реакций: тг^тгЧ V1. (6-12) Для более сложной реакции типа (6-9) справедливо следующее соотношение [10]: Ј=T"l=Јi ([AU + IBU+A,, (6-13) оде [A]eq и [B]eq — равновесные концентрации веществ А и В. 5. Образование и превращение комплекса ES Ферменты не могут действовать на расстоянии2), поэтому первой стадией ферментативной реакции должно быть образование комплекса ES: E+S 3=fc ES Е + Р. (6-Н) 1) В кинетических уравнениях константы скорости обычно нумеруются последовательно, по стадиям, и индексы никак не связаны с молекул яр иостью реакции. Коистаи--ты скорости с нечетными индексами обычно соответствуют стадиям, идущим в прямом •направлении, а с четными — в обратном. 2> Еще совсем недавно химики полагали, что фермент н субстрат могут взаимодействовать, будучи на расстоянии; Щ нм, и.Золве. Подумайте, какого типа эксперименты можно провести, чтобы оировергн^^подбЙную гипотезу. 'Процесс этот обратим: комплекс ES в свою очередь превращается (обычно по типу унимолекулярной реакции) в продукт или продукты. "Если реакция (6-14) в целом необратима, то для описания подобной системы необходимы три константы скорости. Описание кинетических свойств системы в общем случае является довольно сложной задачей, однако в подавляющем числе экспериментов концентрация фермента исключительно низка (порядка Ю-8 М), в то время как субстрат присутствует в большом избытке1). При этих условиях в большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимии, справедливо допущение <о стационарном протекании процесса. Предполагается, что образование комплекса ES из свободного фермента и субстрата точно уравновешивается превращением ES в Р; это означает, что на протяжении относительно небольшого интервала времени, необходимого для экспериментального определения скорости, концентрация ES остается практически постоянной. В действительности допущение о ста'ционарности является сильным упрощением. Как указывал Дженкс [12], стационарный режим реализуется лишь .в том случае, когда абсолютная скорость изменения концентрации промежуточного соединения пренебрежимо ?мала по сравнению со скоростями изменения концентраций реагентов и продуктов. Зависимость начальной скорости катализируемой ферментом реакции превращения одного субстрата от концентрации последнего описывается уравнением Михаэлиса — Ментен • Ушах Утах [S] /с , _v v— l + tfM/[SJ ~ XM-HS] • (Ь-15) где Кж= (&2+&з)/&12)- Это уравнение можно вывести, приравняв скорость образования комплекса ES (т. е. величину &i[E]j[S]) к скорости •его диссоциации (к величине (fe2+^3)![ES]). В этом случае ]E][S]==ib±M. [ES]=/CM[ESI. (6-16) используя это уравнение и уравнение материального баланса для фермента, из которого следует, что [Е] = [Е]*—[ES], получаем следующее выражение для доли фермента, находящегося в виде фермент-субстрат-•ного комплекса: [ESJ _ [SJ [E]t ~~ Км+IS] ' (6-17) (6-18) Максимальная скорость Vmax = k$[E]t достигается только в том случае, *когда весь фермент переведен в форму ES. При остальных условиях f = Ј3[ES] и выполняется соотношение [ES] У [Eh Vmax ' Подставляя выражение для [ES]/[E]* в уравнение (6-17), приходим к уравнению Михаэлиса—Ментен (6-15). Уравнение (6-15) связывает скорость, наблюдаемую при данной-концентрации субстрата, с максимальной скоростью, которая имела бы место, если бы концентрация субстрата была бесконечно высока. Величины Vmax и Км часто используют как кинетические параметры фермента, и их определение является важной составной частью описания свойств любого фермента. 1> В Щетках, однако, соотношение между концентрациями фермента н субстрата ?может быть обратные [II]. Гг и ;?*>, рарцэдетр /О» называют константой Михаэлиса. — Прим. -переа. Во многих случаях скорость обратного превращения комплекса ES « свободные фермент и субстрат намного превышает скорость превращения ES в продукты (?г^&з). Тогда константа Км равна отношению» т. е. константе диссоциации комплекса ES на свободные фермент и субстрат. Таким образом, иногда константа Км обратно пропорциональна прочности связывания субстрата ферментом. В таких случаях обратное значение Км является мерой сродства субстрата к субстрат-связывающему центру фермента. Величина 1/Км может быть использована и для характеристики ряда разных субстратов, превращаемых, одним н тем же фе |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|