того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу; он тоже может катализировать окисление Fe2+ в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe3+ может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой.

Широко распространенную группу образуют белки, называемые эритрокупреинами, цереброкупреинами и т.д.; первоначально они рассматривались как белки, предназначенные для запасания меди". Однако в последние годы выяснилось, что эти белки являются супероксиддисмутазами

[уравнение (8-Н>1)]. В цитоплазме зукариот эти ферменты присутствуют в виде димеров с мол. весом 31 300; каждая субъединица содержит один атом меди и атом цинка. Предполагается, что медь связана с тремя атомами азота нмида-зольной группы. Вероятно, она подвергается последовательному окислению и восстановлению в реакции с перекисными радикалами. Установлена кристаллическая структура этого фермента, так что вскоре станет известна более детальная картина окружения, в котором в этом ферменте находится медь°.

Помимо этих супероксиддисмутаз, содержащих медь и цинк, в митохондриях и во многих бактериях содержатся марта нецсодерЖащие ферменты, выполняющие ту же функцию (дополнение 13-А). В клетках Е. coli имеются как марганец-, так и железосодержащие супероксиддисмутазы11.

Описан также цитоплазматический медьсвязывающий бе-локр, напоминающий металлотионеин (дополнение 7-Е) как высоким содержанием цистеина, так и некоторыми другими свойствами.

а Frieden Е., Sci. Am., 218, 103—114 (1968).

« О'Dell В. L., Campbell В. J., Compr. Biochem., 21, 191—203 (1971).

B Peisach J., Aisen P., Blumberg W. E.r eds., Biochemistry of Copper, Academic Press, New York, 1966.

«? Malkin R., Malmstrom B. G, Adv. Enzymol., 33, 177—244 (1970).

д Jones Т. E., Rorabacher D. В., Ochrymowycz L. A., JACS, 97, 7485—7486 (1975).

* Peisach J., Levine W. G., Blumberg W. E., JBC, 242, 2847—2858 (1967).

ж Etlinger M. J., Kosman D. J., Biochemistry, 13, 1247—1251 (1974).

3 Dyrkacz G. D., Libby R. D., Hamilton G. H., JACS, 98, 626—628 (1976).

и Gahmberg C. G., JBC, 251, 510—515 (1976).

K Krishnamurty H. G., Simpson F. J., JBC, 245, 1467—1471 (1970).

31 Vanneste W. H., Zuberbuhler A. In: Molecular Mechanisms of Oxygen Activation (O. Hayaishi, ed.), pp. 371—404, Academic Press, New York, 1974.

" Fee J. A., Struct. Bonding (Berlin), 23, 1—60 (1975). H Weser U., Struct. Bonding (Berlin), 17, 1—65 (1973).

° Thomas K. A., Rubin В. H.t Bier C. J., Richardson /. S., RichardsonD. C.t

JBC, 249, 5677—5683 (1974). " Yost F. J., Jr., Fridovich L, JBC, 248, 4905-4908 (1973). P Wingle D. R., Premakumar R., Wiley R. D., Rajagopalan К. V., ABB,

170, 253—266 (1975).

3. Перевод жирных кислот в ненасыщенную форму

Обнаружена ферментативная активность, Связанная с эндоплазма-тическим ретикулумом, также требующая присутствия Ог, которая осуществляет превращение насыщенных жирных кислот в цмс-яенасы-шенные кислоты (например, стеароил-СоА или олеоил-СоА; табл. 2-7) [160]. Вероятно, начальной стадией этих реакций является гидроксилирование. В этой системе, по-видимому, в роли специфического переносчика электронов выступает цитохром Ь5, однако природа самой гидрок-силазы неизвестна.

Вопросы и задачи

1. Имеются препараты (по 50 мг каждого) двух чистых железо-серных белков — рубредоксина и ферредоксина. Опишите простой химический тест, позволяющий различить ати два вещества.

2- Кокова будет разница в суймЬрном заряде при рН 7 между клостри-диальньш аиоферредоксйном (т. е. белком, не содержащим железа) и реконструированным ферредоксииом, приготовленным путем добавления к апоферменту 4 ферро-ионов, 4 ферри-ионов и 8 молекул H2S? Указание: р/Са цистеинильной SH-группы -равно ~9.

3. Рассмотрим две реакции цикла трикарбоновых кислот:

Ь-малат-{- NAD+ -< f Оксалоацетат-f NADH+ Н+, Сукцинат -f- FAD (связанный) < * Фумарат -f- FADHa (связанный).

а. Какое количество АТР может образоваться в клетке в результате каждой из этих окислительных реакций?

б. Какое количество АТР может образоваться за счет окисления

в цитоплазме глицеральдегид-3-фосфата молекулой NAD+?

Отвечая на вопрос, поставленный в п. «б», рассмотрите различного

рода челночные механизмы, обеспечивающие поступление восстановительных эквивалентов в митохондрии.

4. а) Рассчитайте АС (рН 7) для окисления пирувата в 002 и воду под действие NAD+. б) Сравните полученное значение оо значением AG' для окисления под действием Ог. <в) Сколь велика будет разница, если давление 'кислорода составляет всего 0,01 атм? г) Приведет ли столь низкое давление Ог внутри клетки к значительному замедлению окисления пирувата в митохондриях?

5. Предположим, что связанная с мембраной гидрогеназа позволила уравновесить Нг с Н+ и другими компонентами дыхательной цепи организма, а) Чему при .рН 7 и давлении Н2 = 0,1 атм будут равны следующие отношения: [NADH]/[NAD+J; [Fd (восстанов