![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2скольку при высоких значениях V ингибирование носит неконкурентный характер, значительная доля фермента в насыщающих условиях находится в конформации Т 1 или, иначе, А). R = Как мы видели ранее, неконкурентное hhiибирование не снимается полностью при очень высоких концентрациях субстрата Моно и др. ввели функцию состояния R, которая определяется как доля фермента, находящегося в конформации R (В)* (1 а)" (6-57) L (1 -L са)п (1 а)'1 • В /(-системе (см. разд. Б, 2) скорость ферментативной реакции определяется именно величиной R. На рис. 6-11 представлен график зависимости R от lg а. Заметим, что, когда величина U мала, функция состояния R не стремится к нулю, даже если [S]—Ю. Иными словами, фер* мент никогда полностью не «выключается». Точно так же при высоких значениях U фермент никогда не работает на полную мощность. Рис. 6-11 можно сопоставить с рис. 6-7, на котором приведены аналогичные кривые для случая неконкурентного ингибироваиия мономерного фермента. Отметим, что насыщение олигомерного фермента происходит в более узком интервале концентраций лиганда, чем для мономерного фермента, т. е. насыщение олигомерного фермента субстратом (особенно в присутствии ингибитора) происходит кооперативно. Это имеет место лишь в том случае, когда в отсутствие субстрата фермент находится преимущественно в состоянии Т (А). В модели Моно и др. [35] аллостерические взаимодействия между двумя идентичными молекулами (будь то молекулы субстрата или эффектора) называются гомотропными. Подобные взаимодействия приводят к кооперативному или антикооперативному характеру связывания. Аллостерические взаимодействия между неидентичными молекулами (например, между субстратом и активатором) называются гетеротроп-ными. Для многих ферментов модель Моно и др. оказывается слишком упрощенной, и для анализа равновесного связывания необходимо применять более общий подход (гл. 4). Следует, однако, иметь в виду, что наряду с /(-системами существуют V-системы, в которых аллостернче-ский эффектор вызывает изменение максимальной скорости [см. схему (6-47)], а иногда и обоих кинетических параметров одновременно (максимальной скорости и сродства к субстрату). Тот факт, что экспериментальные данные удовлетворительно описываются тем или иным уравнением, нельзя рассматривать как доказательство адекватности предлагаемой математической модели. Например, Рабин [40] дал иное простое объяснение сигмоидного характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата1*. Кооперативными свойствами может обладать даже мономерный фермент с единственным центром связывания. Фермент в активной конформации (Е) взаимодействует с субстратом, и образующийся комплекс ES быстро распадается с образованием продукта [верхняя петля на схеме (6-58)]. Однако не исключена возможность медленного ES » Е + Р "j (Ь-58) МЕДЛЕННО ES' Е'(Неактив МАЯ ФОРМА) конформационного перехода Е—»-Е' (где Е'— малоактивная форма, обладающая значительно меньшим сродством к субстрату). Комплекс же E'S (если он образуется) может находиться в равновесии с ES, что вызывает изменение конформационного состояния белка. При низких концентрациях субстрата будет преобладать форма Е', и поэтому ферментативная активность будет низкой. При высоких концентрациях субстрата фермент будет оставаться в форме Е достаточно долго, чтобы связать еще одну молекулу субстрата и сохранить, таким образом, активРабий [40] ограничился лишь качественными рассуждениями Количественно воиррс рассмотрен в работе Ainshe G. R., Jr, Shill J. P., Neet К E. (1972) J. Biol. Chem., 247, 7088—7096. — Прим. перев. ную конформацию. Детали этой и других кинетических моделей, из которых следует, что кривые зависимости скорости от концентрации субстрата должны иметь сигмоидный характер, обсуждаются Ньюсхолмом и Стартом [41]. Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое «выключение» фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. 7. Регуляторные субъединицы Известны ферменты (и число их непрерывно растет), которые наряду с «каталитическими» субъединицами, несущими акти |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|