![]() |
|
|
Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Том 2в гемоглобине, присутствует также в пероксидазах и каталазе, но на химию этого активного центра сильное влияние оказывает белок. Очень сильно меняется сродство к Ог, а у ферригемсодержащих белков возникают новые виды каталитической активности. Механизм действия каталаз и пероксидаз еще во многом неясен, однако особенно большое внимание привлекло образование в присутствии субстратов целого ряда промежуточных форм, поразительно отличай* щихся по окраске [25а]. Когда к раствору пероксидазы ДОБАВЛЯЮТ небольшой избыток Н202, темно-коричневый фермент сначала становится оливково-зеленым (соединение I), а затем по мере образования соединения II — бледно-алым. Соединение II медленно реагирует с субстратом АН2 (или с другой молекулой Н202) с регенерацией исходной формы фермента. В уравнении (10-6) эта последовательность реакций представлена верхней горизонтальной линией стрелок: От АН2илиН202 Н202 1 е~ 1 е~ Е—Fe(III) ^ I —II ^ >Е — Fe(III) ! / \ / I / \нго2 / E_Fe(H)—Y I (10.Б) 44 -7 * Е—Fe(II)02 Ог Оксипероксидаза Е—Fe+ (II)—ООН Ясно, что в этом комплексе железо находится в низкоспиновом состоянии. Тем не менее исследователи предпочитают рассматривать соединение II как комплекс феррильного железа, который может образоваться из предыдущей структуры присоединением протона и удалением воды: Е—Fe3+ (IV) О. Присоединение Н202, по-видимому, превращает соединение II в соединение III, которое, согласно существующим представлениям, идентично оксипероксидазе. Последняя образуется в результате присоединения 02 к ферроформе свободного фермента [уравнение (10-6)] Н202, участвующая в превращении соединения II в оксипероксидазу, по-видимому, восстанавливается, образуя две молекулы воды. Если неясна структура соединения II, то это еще в большей степени относится к соединению I. Первоначально считали, что оно представляет собой комплекс Fe(III) с Н202 или ее анионом. Однако подобная структура плохо согласуется с наблюдаемыми магнитными и спектральными свойствами. Было много рассуждений по поводу локализации атомов кислорода, входящих в состав связанной перекиси водорода. Мы познакомим читателя с некоторыми деталями, которые следует учитывать в ходе размышлений над этой проблемой. В уравнении (10-5) Н202 можно заменить на ROOH — органическую перекись; превращение формы I в II и дальнейшее превращение в свободный фермент могут быть осуществлены с помощью одноэлектронного донора, в частности с помощью К21гВге. Если донором электрона служит субстрат АН2, то продуктом превращения соединения I в соединение II будет свободный радикал АН». Этот свободный радикал может отдать еще один электрон, требуемый для образования свободного фермента; может быть использована вторая молекула АН2, тогда образуются два радикала АН*. Последние могут превратиться в А и АН2. Хлорпероксидаза [29], выделяемая из плесневого гриба Caldarlo-rnyces fumago, осуществляет реакцию хлорирования органических соединений, используя Н202 и С1^ [уравнение (10-7)]. С1 Присоединение хлора сопровождается кратковременным образованием переходного соединения железа, спектрально неотличимого от соединения I. Для него была предложена структура Fe—ОС1 [29]. Белок имеет молекулярный вес ~ 42 ООО; он был выделен в низкоспиновом ферри-состоянии. Восстановленный феррофермент является высокоспиновой формой; спектроскопически он почти идентичен цитохрому Р-450 (разд. Ж,2,е) [29, 30]. Лактопероксндаза молока в присутствии I- и Н202 катализирует совершенно аналогичную реакцию иодирования в белках остатков тирозина и гистидина. Широко используется метод введения изотопов 1251~ и |8Ч- в белкн на экспонированных поверхностях мембран [31]. Миелопероксидаза полиморфноядерных лейкоцитов (гл. 1, разд. Д,2, б) использует Н2Ог н ион галоида для атаки фагоцитированных бактерий [32, 33]. Фагоцитоз индуцирует усиление дыхания лейкоцитов и выработку Нг02, частично осуществляемую мембраносвязанной NADPH-оксидазой. Некоторая часть Н202 используется миелопероксидазой для атаки бактерий; по-видимому, это происх |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|