рода, образующейся либо в результате обменных реакций, либо при автоокислении лекарственных препаратов. В эритроцитах человека главным ферментом, разрушающим Нг02 (реакция в), является селенсодержащая пероксидаза (дополнение 9-Е); вероятно, такую же функцию выполняет каталаза [уравнение (10-5)], и для нормальной жизнедеятельности организма, по-видимому, необходимы оба фермента.

Избыток Н2Ог повреждает эритроциты двумя путями. Во-первых, происходит слишком энергичное окисление функционирующего гемоглобина в Fe(III)-содержащий метгемо-глобнн (метгемоглобин образуется также н самопроизвольно в процессе переноса гемоглобином кислорода; по имеющимся оценкам, в течение суток до 3% гемоглобина может окисляться в метгемоглобин). Образовавшийся метгемоглобин снова восстанавливается в гемоглобин под действием NADH-метге-моглобин—редуктазы (реакция е). Меньшая доля метгемо-глобнна восстанавливается под действием сходного NADPH-зависимого фермента (как указано стрелкоа идущей от NADPH^ Е ). Известны случаи наследственного недостатка NADH-метге-моглобин—редуктазы.

Второй повреждающей функцией Н202 является атака двойных связей ненасыщенных жирных кислот фосфолипидов клеточных мембран.^ Образующиеся в результате гидроперекиси жирных кислояуг$|Огут вызвать дальнейшие реакции, приводящие к разрыву связей С—С и разрушению мембраны. Именно это считается главной причиной гемолитической анемии, развивающейся у некоторых пациентов при введении лекарственных препаратов. Глутатионпероксидаза, по всей вероятности, разрушает также перекиси жирных кислот. Для поддержания эритроцитов в нормальном состоянии требуется также витамин Е, обладающий антиоксидантным действием (дополнение 10-В).

Некоторые случаи грануломатоза (разд. Б, 6) сопровождаются снижением активности глутатионпероксидазы, а также снижением микробицидной активности фагоцитов. Предполагают, что гидроперекиси жирных кислот нарушают нормальный фагоцитоз, ингибируя определенные ферменты6.

? Chanarin I. In: Biochemical Disorders in Human Disease, 3rd ed.

(Я. H. S. Thompson and I. D. P. Wooton, eds.), pp. 163—173, Academic

Press, New York, 1970. 6 Serfass R. E., Ganther H. E.t Nature (London), 255, 640—641 (1975).

Дополнение 10-Б Ванадий

На возможную биохимическую функцию ванадия указывает наличие ванадоцитов, зеленых кровяных клеток, содержащих 4% V(III) и 1,5—2 н, H2SO4. Эти клетки были обнаружены в оболочниках (морских водоструйных животных, гл. 1, разд, Д,1)а. Было высказано предположение, что V-co-держащий белок ванадохром является переносчиком кислорода. Однако полной определенности на этот счет пока нет, и функция этого белка остается неясной. Ванадий накапливается рядом других морских организмов и присутствует в животных тканях в количестве ~Q,1 части на миллион.

Недавно было показано, что крысы обязательно должны получать ванадий с пищей6, в. Вероятно, он необходим также и человеку, обычно потребляющему ^2 мг ванадия в день. Организм взрослого человека содержит ~3Q мг ванадия. Возможная функция связана с метаболизмом липидов. Ванадий может находиться в разных состояниях окисления, от +2 до 4"5\ В щелочном растворе ванадий присутствует преимущественно в виде иона VO!~, содержащего пятивалентный ванадий. Ион ванадия V02+, имеющий двойную связь, является особенно устойчивой формой V(IV). Химические свойства ванадия позволяют считать, что он может выполнять окислительно-восстановительные функции.

Внимание к ванадию как существенному компоненту пищи привлекли наблюдения, показавшие, что высокие дозы ванадия ингибируют синтез холестерина и снижают содержание в крови фосфолипидов и холестерина. Сообщалось, что ванадий препятствует развитию кариеса зубов, способствуя их минерализации. В отличие от вольфрама (дополнение 14-А) ванадий в организме животного не обнаруживает конкуренции с молибденом*. Однако у Azotobacter была найдена неактив-%аянванадййсодержащая нитрогеназа.

? Carlisle D. В., Proc. Roy. Soc, B, 171, 31—42 (1968).

<* Schwarz K., Milne D. В., Science, 174, 426-428 (197П.

B Hopkins L. L., Jr. In: Trace Element Metabolism in Animals (W. A. Hoekstra, J. W. Suttie, H. E. Ganther and W. Mertz, eds.), Vol. 2, pp. 397—

406, University Park Press, Baltimore, 1974. r Johnson J. L., Rajagopalan К. V., Cohen H. J., JBC, 249, 859—866

(1974).

5. Цитохромы

Изменения в спектре поглощения клеток, которые наблюдал Кейлин, являются результатом окисления двухвалентного железа цитохро-мов в трехвалентное. Таким образом, эти белки выполняют функцию

Волновое число ,см~' X 10 3

? 1 I 1 I 1_

600 500 400 350 300 250

Длина волны, нм

РИС. 10-2. Спектры поглощения окисленного н восстановленного цитохроыа с из сердечной мышцы лошадн прн рН 6,8. По данным Margoliash Е., Frohwirt N., BJ,

71, 570—572 (1959).

одноэлектронных переносчиков, активным центром которых является группа гема. Описано множество цитохромов, выделенных из различных источников [12—14]. Введенная Кейлином классификация, согласно которой среди цито