![]() |
|
|
Клинические лабораторные исследованияежду которыми возможны комбинации. Ферменты, образованные комбинациями субъединиц, называются изофермен-тами. Будучи веществами белковой природы, ферменты обладают свойствами белков, отличающих их от катализаторов неорганической природы. Специфичность действия — одно из основных свойств ферментов. Некоторые ферменты обладают абсо241 лютной специфичностью, т. е. каталитически ускоряют одну единственную реакцию [например, карбамид — амидогидролаза (уреаза) катализирует реакцию гидролиза мочевины с образованием аммиака]. Большая часть ферментов обладает относительной специфичностью. Так, трипсин гидролизует пептидные, амидные или эфирные связи, образованные аминокислотами лизином или аргинином, липаза — эфирные связи в триацилглицеринах, с образованием глицерина и жирных кислот. Аминотрансфе-разы осуществляют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислогу. Термолабильность ферментов выражается в их чувствительности к действию температуры. При повышении температуры более 50° С происходит снижение активности ферментов, и дальнейшее нагревание приводит к свертыванию белка — разрушению фермента. При снижении температуры ниже 20° С активность ферментов падает, но не происходит их разрушения. Этим обстоятельством пользуется современная медицина при проведении операций в условиях низких температур. Температура, при которой проявляется максимальная актив-. ность фермента, называется температурным оптимумом. Для ферментов человеческого организма он лежит в| пределах 37—40° С. Активность фермента зависит от значения рН среды. Для каждого фермента имеется определенное значение рН, при котором скорость реакции оптимальная. При отклонении от этого значения рН в любую сторону, скорость реакции снижается. Для пепсина оптимум рН 1,5^ (резкокислая среда), для щелочной фосфатазы плазмы—'щ 9—10 (резкощелочная среда). Для большинства фермен-1 тов организма человека оптимум рН лежит близко кЯ нейтральной точке (рН около 7). При проведении исследо-т ваний с использованием ферментов необходимо поддержи-;! вать постоянное значение рН с помощью соответству-л ющих буферных растворов. Активность ферментов зависит от присутствия в среде активаторов и ингибиторов. Вещества, усиливающие действие ферментов, называются активаторами. К' их числу относятся ионы металлов (кальция, магния, цинка и др.), сами ферменты, промежуточные продукты! обмена веществ. Ионы кальция активируют ферменты-f факторы плазмы крови, участвующие в процессе сверты-| вания, ионы водорода — пепсин; энтеропептидаза активи-1 рует трипсиноген, желчные кислоты — липазу. Вещества, тормозящие действие ферментов, называются ингибиторами. Механизм замедления или полного прекращения деятельности ферментов заключается в том, что ингибиторы, соединяясь с ферментом, препятствуют .242 соединению его с сусбстратом (конкурентное ингибирова-ние) или изменяют структуру фермента. Ингибиторами ферментов служат ядовитые для организма вещества: цианид, монооксид углерода (угарный газ), ртуть, мышьяк, свинец, токсины патогенных микроорганизмов и др. При нарушении обмена веществ в организме образуются промежуточные и конечные продукты, которые также являются ингибиторами ферментов. Изучение механизма подобных нарушений чрезвычайно перспективно и позволит определить пути и способы борьбы с рядом тяжелых заболеваний. § 116. Понятие о классификации. Механизм действия Наука о ферментах — ферментология (энзимология) долго не располагала строго научной номенклатурой и классификацией ферментов. В 1961 г. V Международным биохимическим конгрессом, проходившим в Москве, была принята систематическая классификация и номенклатура ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 основных классов по типу осуществляемых ими важнейших биохимических реакций. , 1. Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции. 2. Трансферазы—катализируют реакции переноса атомных групп. 3. Гидролазы — катализируют реакции гидролиза. 4. Лиазы — катализируют присоединение атомных групп по месту двойной связи или отщепление групп с образованием двойной связи. 5. Изомеразы — катализируют реакции внутримолекулярных превращений. 6. Лигазы—катализируют реакции синтеза двух молекул с расщеплением энергетически богатых веществ (АТФ и др.). Каждый класс ферментов подразделяется иа подклассы (группы) и подподклассы (подгруппы). В подподклассе ферменты располагаются по порядковому номеру. Классификация позволяет определить фермент при помощи шифра. Например, шифр фермента 2.6.1.1. значит, что фермент относится к 2 классу (трансферазы), 6 подклассу (переносит атомные группы, содержащие азот), 1 подпод-классу (переносит аминогруппу), порядковый номер в подподклассе — 1. Название фермента складывается из названия вещества, с которым взаимодействует фермент—субстрата, участника реакции или продукта реакции, типа реакции и окончания «аза». Например, приведенный выше фермент, 243 шифр которого 2.6.1.1, будет называться Ь-аланин:2-оксоглутарат-аминотрансфераза. Вещество, |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 |
Скачать книгу "Клинические лабораторные исследования" (2.84Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|