ежду которыми возможны комбинации. Ферменты, образованные комбинациями субъединиц, называются изофермен-тами.

Будучи веществами белковой природы, ферменты обладают свойствами белков, отличающих их от катализаторов неорганической природы.

Специфичность действия — одно из основных свойств ферментов. Некоторые ферменты обладают абсо241

лютной специфичностью, т. е. каталитически ускоряют одну единственную реакцию [например, карбамид — амидогидролаза (уреаза) катализирует реакцию гидролиза мочевины с образованием аммиака]. Большая часть ферментов обладает относительной специфичностью. Так, трипсин гидролизует пептидные, амидные или эфирные связи, образованные аминокислотами лизином или аргинином, липаза — эфирные связи в триацилглицеринах, с образованием глицерина и жирных кислот. Аминотрансфе-разы осуществляют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислогу.

Термолабильность ферментов выражается в их чувствительности к действию температуры. При повышении температуры более 50° С происходит снижение активности ферментов, и дальнейшее нагревание приводит к свертыванию белка — разрушению фермента.

При снижении температуры ниже 20° С активность ферментов падает, но не происходит их разрушения. Этим обстоятельством пользуется современная медицина при проведении операций в условиях низких температур. Температура, при которой проявляется максимальная актив-. ность фермента, называется температурным оптимумом. Для ферментов человеческого организма он лежит в| пределах 37—40° С.

Активность фермента зависит от значения рН среды. Для каждого фермента имеется определенное значение рН, при котором скорость реакции оптимальная. При отклонении от этого значения рН в любую сторону, скорость реакции снижается. Для пепсина оптимум рН 1,5^ (резкокислая среда), для щелочной фосфатазы плазмы—'щ 9—10 (резкощелочная среда). Для большинства фермен-1 тов организма человека оптимум рН лежит близко кЯ нейтральной точке (рН около 7). При проведении исследо-т ваний с использованием ферментов необходимо поддержи-;! вать постоянное значение рН с помощью соответству-л ющих буферных растворов.

Активность ферментов зависит от присутствия в среде активаторов и ингибиторов. Вещества, усиливающие действие ферментов, называются активаторами. К' их числу относятся ионы металлов (кальция, магния, цинка и др.), сами ферменты, промежуточные продукты! обмена веществ. Ионы кальция активируют ферменты-f факторы плазмы крови, участвующие в процессе сверты-| вания, ионы водорода — пепсин; энтеропептидаза активи-1 рует трипсиноген, желчные кислоты — липазу.

Вещества, тормозящие действие ферментов, называются ингибиторами. Механизм замедления или полного прекращения деятельности ферментов заключается в том, что ингибиторы, соединяясь с ферментом, препятствуют

.242

соединению его с сусбстратом (конкурентное ингибирова-ние) или изменяют структуру фермента. Ингибиторами ферментов служат ядовитые для организма вещества: цианид, монооксид углерода (угарный газ), ртуть, мышьяк, свинец, токсины патогенных микроорганизмов и др. При нарушении обмена веществ в организме образуются промежуточные и конечные продукты, которые также являются ингибиторами ферментов. Изучение механизма подобных нарушений чрезвычайно перспективно и позволит определить пути и способы борьбы с рядом тяжелых заболеваний.

§ 116. Понятие о классификации. Механизм действия

Наука о ферментах — ферментология (энзимология) долго не располагала строго научной номенклатурой и классификацией ферментов. В 1961 г. V Международным биохимическим конгрессом, проходившим в Москве, была принята систематическая классификация и номенклатура ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 основных классов по типу осуществляемых ими важнейших биохимических реакций.

, 1. Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2. Трансферазы—катализируют реакции переноса

атомных групп.

3. Гидролазы — катализируют реакции гидролиза.

4. Лиазы — катализируют присоединение атомных

групп по месту двойной связи или отщепление групп с

образованием двойной связи.

5. Изомеразы — катализируют реакции внутримолекулярных превращений.

6. Лигазы—катализируют реакции синтеза двух молекул с расщеплением энергетически богатых веществ (АТФ и др.).

Каждый класс ферментов подразделяется иа подклассы (группы) и подподклассы (подгруппы). В подподклассе ферменты располагаются по порядковому номеру. Классификация позволяет определить фермент при помощи шифра. Например, шифр фермента 2.6.1.1. значит, что фермент относится к 2 классу (трансферазы), 6 подклассу (переносит атомные группы, содержащие азот), 1 подпод-классу (переносит аминогруппу), порядковый номер в подподклассе — 1.

Название фермента складывается из названия вещества, с которым взаимодействует фермент—субстрата, участника реакции или продукта реакции, типа реакции и окончания «аза». Например, приведенный выше фермент,

243

шифр которого 2.6.1.1, будет называться Ь-аланин:2-оксоглутарат-аминотрансфераза. Вещество,