их — мономером — служит аминокислота.

В белках аминокислоты связаны пептидными связями, которые образованы карбоксильными и аминогруппами соседних аминокислот. Построенные таким образом полимеры называют пептидами. Количество и последовательность расположения аминокислот в белке строго определены. Длинные цепочки аминокислот — полипептиды — располагаются в пространстве определенным образом, благодаря взаимодействиям между радикалами и другими активными группами в молекуле белка. Пространственное расположение белковой молекулы зависит от растворителя и реакции среды.

Если белок содержит по две и более полипептидных цепей, тогда о нем говорят, что он состоит из субъединиц (гемоглобин). Свойства и биологическая активность белков зависят от их строения.

Именно с белками связаны основные проявления жизни: пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту, движение, размножение.

Белки служат главным пластическим материалом, из которого построена структурная единица всех видов тканей — клетка.

216

219

Пищеварение происходит при участии ферментов, которые являются белками. В основе мышечного сокращения лежат изменения свойств белка — актоминозина, взаимодействующего с аденозинтрифосфатом (АТФ). Опорную функцию выполняют белки соединительной ткани — коллаген и эластин.

Нуклеопротеидам принадлежит главная роль в передаче наследственных признаков. Выработкой иммунных белков — антител отвечает организм на действие болезнетворных микроорганизмов. Удивительное свойство крови свертываться, предохраняющее организм от кровопотери, зависит от взаимодействия целого ряда факторов — ферментов.

Белки плазмы крови поддерживают коллоидно-осмотическое давление, являются одной из важнейших буферных систем, играют большую роль в транспорте питательных веществ, витаминов, гормонов и лекарственных препаратов.

Современные физико-химические методы исследования позволили открыть и описать более 100 различных белковых компонентов плазмы крови. В зависимости от способа разделения получают различные фракции (группы) белков, сходных по некоторым свойствам. Главные из них — альбумины, глобулины и фибриноген. С помощью метода электрофореза на бумаге в сыворотке крови было обнаружено 5 фракций белков: альбумины а,-, а2-, 0- и 7-глобулины. Методом электрофореза в крахмальном геле выявляется до 17 фракций белков. Наибольшее число фракций—до 30 можно получить методом иммунофореза, который представляет собой комбинацию методов электрофореза и реакции преципитации в одной среде.

На долю альбуминов приходится более половины общего количества белков плазмы крови. Эти низкомолекулярные белки обладают высокой гидрофильностью (объем сухой молекулы альбумина увеличивается в 2 раза при растворении в воде). Благодаря этому свойству альбумины удерживают воду в организме, поддерживая коллоидно-осмотическое давление крови. Они выполняют транспортную функцию, образуя временные комплексы с билирубином, желчными кислотами, кальцием, гормонами, лекарственными веществами.

Альбумины сравнительно быстро обновляются в организме. Местом их образования является печень.

Глобулины представлены различными по химическому составу и функциям белками. Среди них отмечают гликоп-рогеиды, содержащиеся, в основном, в а г и а2-фракциях; липопротеиды, содержащиеся, главным образом, в р-фракции, и иммуноглобулины, составляющие 7-фракцию. Общее свойство белков этой группы —

12(\

нерастворимость в воде. 80% их образуются в печени.

Из фракций а. ,-глобулинов выделяют белки, транспортирующие гормоны тироксин и ретинол. Они обладают тормозящим действием на протеолитические ферменты. Из а 2-глобулинов выделяют церулоплазмин, гаптоглобины и протромбин. Церулоплазмин способен связывать медь и поддерживать ее концентрацию в тканях. Гаптоглобины обладают способностью соединяться с гемоглобином, предупреждая его потерю организмом через почки. Протромбин является неактивным предшественником тромбина— белка, способствующего превращению фибриногена в фибрин.

р-Глобулины представлены в основном липопротеида-ми. В их состав, помимо белкового компонента, входят свободный и эфиросвязанный холестерин, фосфолипиды, триацилглицерины. В р-фракции, кроме липопротеидов, обнаружены трансферрин и С-реактивный белок. Функция трансферрина заключается в связывании и переносе железа в ткани. Содержание С-реактивного белка увеличивается при патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и распадом тканей.

?у-Глобулины (иммуноглобулины) представлены антителами.

Фибриноген составляет 3—5% от общего количества белка. Нормальное содержание фибриногена в крови здорового человека 5,9— 11,7 мкмоль/л. Он образуется в печени, обладает большой молекулярной массой и участвует в заключительной стадии свертывания крови — формировании сгустка.

§ 105. Патология белкового обмена

Общее количество белка крови меняется при целом ряде заболеваний. Снижение количества белка называется гипопротеинемией, увеличение — гиперпротеинемией.

Гипопротеинемия может быть